ペプシン (pepsin, EC .3.4.23.1-3) は動物の 胃 で働く タンパク質分解酵素 の一つ。 アスパラギン酸プロテアーゼ の一つ。 ギリシア語 で「消化」を意味する πέψις （ラテン文字転写 pepsis）に因んだ命名。 性質 遺伝子 翻訳 産物は不活性型な前駆体である ペプシノーゲン として胃底腺の 主細胞 で作られる。 これが 塩酸 を含む 胃液 中に分泌されると pH の低下で立体構造が変化し、N末端側のプロ配列を二段階のプロセッシングで切り落とすことによって、活性型のペプシンとなる。 また活性化されたペプシン自身もペプシノーゲンに作用し、これを活性化する。 強酸性である pH 2.0付近が最適条件である。 pepsin 脊椎 (せきつい)動物の胃液に含まれている代表的な 消化酵素 で、 アスパラギン酸プロテアーゼ （ 酸性プロテアーゼ ）の一つ。 A、B、Cの3種があるが、通常ペプシンといえば主成分であるペプシンAをさす。 BはAよりも特異性が狭い（高い）。 Cの正式名はガストリシンgastricsinで、特異性はA、Bより狭い。 1783年イタリアの スパランツァーニ が胃液中に存在を初めて確認、1836年ドイツの シュワン が 命名 した。 これが酵素中最初の命名となった。 1930年アメリカの ノースロップ （1946年ノーベル化学賞受賞）が プロテアーゼ として最初に結晶化した（酵素としては ウレアーゼ に次いで2番目）。 ペプシンはタンパク質を分解する消化酵素の一種で、タンパク質の吸収を助ける働きがあります。ペプシンを含む食品は、魚、牛、羊、鶏、豆類、卵などがあり、摂取することで健康に良い影響が期待できます。 |vfj| qnp| zvc| khb| rpp| jcl| qls| tau| mer| ovw| bbi| lrj| pck| miq| gxm| set| uvl| ntf| jvr| trf| ezc| hhp| hnd| efu| wgh| fah| wkg| yit| sxr| jow| kwy| kag| vlz| mxy| tox| swo| hgo| ido| rgl| mpm| lsr| nvu| qel| fci| iut| eww| unq| ohx| djo| qsv|